اسید آمینه چیست؟

اسید آمینه و ساختار پروتئین

اسید آمینه یکی از ترکیبات آلی، به شمار می رود که دارای هر دو گروه عاملی اسید آمینه و کربوکسیلیک است. اگرچه صد ها آمینو اسید در طبیعت وجود دارد، اما مهمترین آنها اسید های آمینه آلفا هستند که پروتئین ها را تشکیل می دهند. با این حال، تنها 22 اسید آمینه آلفا در کد ژنتیکی ظاهر می شود.

آمینو اسید ها را می توان بر اساس مکان گروه های عاملی ساختاری هسته، به عنوان اسیدهای آمینه آلفا (α-)، بتا (β-)، گاما (γ-) یا دلتا (δ-) طبقه بندی کرد. دسته های دیگر به قطبیت، یونیزاسیون و نوع گروه زنجیره جانبی (آلیفاتیک، غیر حلقوی، معطر، حاوی هیدروکسیل یا گوگرد و غیره) مربوط می شوند. بعد از آب، اسید آمینه هایی که به شکل پروتئین، باقی مانده اند، دومین جزء بزرگ ماهیچه های انسان و سایر بافت ها را تشکیل می دهند.

آمینو اسید ها، علاوه بر پروتئین سازی، در تعدادی از فرآیندها مانند جابجایی انتقال دهنده های عصبی و بیوسنتز شرکت می کنند. گمان می رود که آنها، نقش کلیدی در ایجاد حیات بر روی زمین و پیدایش آن داشته اند.

تاریخچه ی پیدایش

اولین اسید آمینه در اوایل دهه 1800 کشف شد. در سال 1806، دو شیمیدانان فرانسوی به نام لویی نیکولا واکلین و پیر ژان روبیکه، ترکیبی را از مارچوبه جدا کردند که به نام آمینو اسید آسپاراژین، نامگذاری شد. سیستین در سال 1810 کشف شد، اگرچه مونومر آن، سیستئین، تا سال 1884 کشف نشده باقی ماند. آخرین مورد از 20 این محصول رایج که کشف شد، ترئونین در سال 1935 توسط ویلیام کامینگ رز بود.  همچنین او، اسید های آمینه ضروری و حداقل نیاز روزانه همه آمینو اسیدها را برای رشد مطلوب تعیین کرد.

اولین استفاده از اصطلاح “اسید آمینه” در زبان انگلیسی به سال 1898 برمی گردد، در حالی که اصطلاح آلمانی، Aminosäure، قبلا استفاده می شد. پروتئین ها پس از هضم آنزیمی یا هیدرولیز اسیدی، اسید های آمینه تولید می کنند. در سال 1902، امیل فیشر و فرانتس هافمایستر به طور مستقل پیشنهاد کردند که پروتئین ها از بسیاری از اسیدهای آمینه تشکیل می شوند که به موجب آن پیوندهایی بین گروه آمینه یک اسید آمینه با گروه کربوکسیل دیگر تشکیل می شود و در نتیجه ساختاری خطی ایجاد می شود که فیشر آن را “پپتید” نامید.

بعضی از اسید آمینه ها، ضروری هستند، مانند هیستیدین، ایزولوسین، لوسین، لیزین، متیونین، فنیل آلانین، ترئونین، تریپتوفان و والین.

طبقه بندی اسید آمینه ها

20 اسید آمینه ی شناخته شده، بر اساس خواص آنها طبقه بندی می شود. این خواص مهم شامل بار، آب دوستی یا آبگریزی، اندازه و گروه های عملکردی هستند. این ویژگی ها بر ساختار پروتئین و برهمکنش های پروتئین-پروتئین تأثیر می گذارد. پروتئین های محلول در آب (Leu، Ile، Val، Phe و Trp) تمایل دارند که بقایای آبگریز خود را در وسط پروتئین باقی بگذارند، در حالی که زنجیره های جانبی آبدوست به آب تمایل دارند.

پروتئین های غشایی، تمایل به حلقه های بیرونی آمینو اسید های آبگریز دارند که آنها را به لایه ی لیپیدی متصل می کند. برخی از پروتئین های غشای محیطی، دارای تکه ای از این محصول آبگریز در سطح خود هستند که روی غشاء قفل می شوند. به روشی مشابه، پروتئین هایی که باید به مولکول های دارای بار مثبت متصل شوند دارای سطوح غنی از اسیدهای آمینه با بار منفی مانند گلوتامات و آسپارتات هستند، در حالی که پروتئین هایی که به مولکول های دارای بار منفی متصل می شوند دارای سطوح غنی از زنجیره های با بار مثبت مانند لیزین و آرژنین هستند. به عنوان مثال، لیزین و آرژنین در نواحی کم پیچیدگی پروتئین های اتصال دهنده به اسید نوکلئیک قرار می گیرند.

علاوه بر این، گلیسین و پرولین در نواحی با پیچیدگی کم پروتئین‌های یوکاریوتی و پروکاریوتی قرار می گیرند. در حالی که برعکس اسیدهای آمینه بسیار واکنش نا‌پذیر، پیچیده یا آبگریز، مانند سیستئین، فنیل آلانین، تریپتوفان، والین، لوسین، ایزولوسین هستند.

بسیاری از پروتئین ها، پس از ترجمه شدن، تغییراتی پیدا می کنند. در طول این تغییر، گروه های شیمیایی متمایز کننده خاصیت، به زنجیره های جانبی آن متصل می شوند. برخی از تغییرات می توانند لیپوپروتئین های آبگریز، یا گلیکوپروتئین های آبدوست را تولید کنند. این نوع اصلاحات امکان هدف گیری برگشت پذیر پروتئین را به غشاء می دهد. به عنوان مثال، افزودن و حذف اسید چرب پالمتیک اسید به باقی مانده های سیستئین در برخی از پروتئین های سیگنال دهی باعث می شود که پروتئین ها چسبیده و سپس از غشای سلولی جدا شوند.

جهت خرید مواد شیمیایی همچون اسید آمینه می توانید با کارشناسان فروش شیمی بان آوش تماس بگیرید و از مشاوره رایگان و استعلام قیمت برخوردار شوید .